Biochimica strutturale (26 ore di lezioni frontali)
Struttura degli amminoacidi, classificazione, curve di titolazione acido-base. Caratteristiche del legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (alfa elica, foglietto beta, beta-turn), terziaria e quaternaria delle proteine. Le proteine fibrose: alfa cheratina, fibroina della seta. Il collagene: struttura e modificazioni post-traduzionali. La mioglobina. L’emoglobina: cooperatività del legame con l’ossigeno, equazione e coefficiente di Hill, i ligandi eterotropici (l’anidride carbonica, l’effetto Bohr, 2,3-bisfosfo glicerato). L’emoglobina F e S. le amiloidosi. Struttura dei monosaccaridi e loro derivati. Struttura dei disaccaridi alfa e beta e omopolisaccaridi (amilosio, amilopectina, glicogeno, cellulosa, chitina). Struttura degli eteropolisaccaridi, glicosamminoglicani, proteoglicani. Glicoproteine. Parete batterica. Struttura degli acidi grassi – triacilgliceroli – glicerofosfolipidi – sfingolipidi. Derivati dell’acido arachidonico (prostaglandine, leucotrieni, trombossani). Terpeni, poliprenoli, Vitamine A,E,K, ubichinone, dolicolo. Steroidi: colesterolo, ormoni steroidei, sali biliari, vitamina D. Membrane biologiche: struttura lipidica e proteica. Esempi e regolazione di proteine vettrici e canale.
Biochimica del metabolismo (32 ore di lezioni frontali)
Cinetica enzimatica, l’equazione di Michaelis-Menten, il grafico di Lineweaver-Burk, inibizione competitiva, incompetitiva e mista. Meccanismi per la regolazione enzimatica. Enzimi a due substrati. Catabolismo degli zuccheri (glucosio, galattosio, mannosio, fruttosio). Glicolisi. Destino del piruvato. Il complesso della piruvato deidrogenasi. Il ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. Via dei pentosi fosfato. Regolazione del catabolismo dei carboidrati. Metabolismo dei lipidi. Assimilazione e trasporto. Lipoproteine. Ossidazione degli acidi grassi saturi a numero pari e dispari, mono e polinsaturi. Metabolismo del propionile. Corpi chetonici. Regolazione del catabolismo dei lipidi. Digestione delle proteine ed assimilazione degli amminoacidi. Le proteasi a serina. Lisosomi e proteasoma. Il destino del gruppo amminico degli amminoacidi: generalità e meccanismo d’azione delle transaminasi, il ciclo glucosio-alanina. Il ciclo dell’urea e regolazione. Gluconeogenesi e ciclo di Cori. Degradazione del glicerolo. Biosintesi delle glicoproteine. Biosintesi acidi grassi, allungamento, insaturazioni e regolazione. Biosintesi trigliceridi e fosfolipidi – biosintesi ceramide – sfingolipidi – acido arachidonico e derivati eicosanoidi. Biosintesi del colesterolo e suoi derivati. Sintesi e degradazione delle purine e pirimidine, e regolazione. Sintesi deossiribonucleotidi e della timidina e regolazione.
Bioenergetica (6 ore di lezioni frontali)
Composti fosforilati ad alta energia. I complessi proteici del trasporto di elettroni del mitocondrio. La fosforilazione ossidativa: la teoria chemiosmotica, struttura e meccanismo d’azione della FoF1 APTsintasi, la resa energetica. Sistemi navetta del malato/aspartato e del glicerolo 3-fosfato.
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