Chimica Fisica Biologica 2025/2026

Il corso si svilupperà dapprima proponendo concetti generali e di contesto sulla struttura di biopolimeri e sui fattori chimico-fisici che la stabilizzano (16 ore) quindi si focalizzerà sui due principali filoni del comportamento delle macromolecole biologiche: i) le trasformazioni strutturali indotte da variabili ambientali (12 ore); ii) l’interazione tra biopolimeri e ligandi (12 ore). In opportune fasi del corso si svolgeranno esercitazioni computazionali e numeriche volte all’applicazione dei concetti e delle nozioni acquisite (8 ore).

Gli argomenti affrontati sono elencati nel dettaglio di seguito:

Gerarchia strutturale di sistemi molecolari biologici

Polimerizzazione elicoidale di subunità

Struttura e funzione

Dinamica locale di proteine globulari

Strutture secondarie di biopolimeri e loro razionalizzazione. Proteine intrinsecamente disordinate

Uso del software VMD per la costruzione e visualizzazione di strutture secondarie di oligopeptidi

Dimensione di catene polimeriche. Modello della catena Gaussiana e sue evoluzioni

Interazioni di legami idrogeno ed elettrostatiche ed effetti del solvente per la stabilità della forma nativa di biopolimeri

Richiami di spettroscopia elettronica di assorbimento

Dicroismo circolare (CD): principi generali

Transizioni helix-coil in omo-polipeptidi: Modello di Schellman. Modello di Zimm-Bragg

Regioni elicoidali in catene polipeptidiche. Origine della transizione

CD di proteine nel lontano UV. CD indotto. CD nel vicino UV e nel visibile

Transizioni helix-coil in proteine: molten globule. Processo di folding. Entropia conformazionale. Entropia del solvente. Caratterizzazione termodinamica della denaturazione mediante calorimetria a scansione differenziale. Effetto isotopico del solvente su transizioni conformazionali di biopolimeri

Binding statistico: vari tipi di costanti. Considerazioni statistiche. Numero medio di siti occupati e sua varianza. Grado di saturazione. Linearizzazione della funzione tipo Langmuir (plot di Scatchard). Esempi di binding legante-macromolecola

Energia libera standard di binding

Binding cooperativo. Modello di Hill. Modello allosterico

Catalisi enzimatica. Modelli dell’entropia di attivazione. Modello della stabilizzazione del complesso attivato. Cinetiche iperboliche. Grafico di Lineweaver-Burk. Grafico di Hanes. Cinetiche iperboliche ed isoterma di Langmuir. Cinetiche sigmoidali non-cooperative. Cinetiche cooperative. Modello di Hill. Modello MWC

Cinetiche di rilassamento. Cinetiche di processi controllati dalla diffusione

Possibili approfondimenti:

Attivazione termica della mobilità locale di sistemi bio-macromolecolari: transizione dinamica. Grado di idratazione ed attività biologica

Previsione computazionale della struttura di proteine

Analoghi sintetici di biopolimeri