1. [I]nfo
  2. [M]oduli
  3. [B]acheca
  4. [P]rogramma
  5. [O]rari
  6. [E]sami
  7. E[v]enti
  8. [F]iles

Programma di Chimica Fisica Biologica:

Il corso si svilupperà dapprima proponendo concetti generali e di contesto sulla struttura di biopolimeri e sui fattori chimico-fisici che la stabilizzano (16 ore) quindi si focalizzerà sui due principali filoni del comportamento delle macromolecole biologiche: i) le trasformazioni strutturali indotte da variabili ambientali (12 ore); ii) l’'interazione tra biopolimeri e ligandi (12 ore). In opportune fasi del corso si svolgeranno esercitazioni computazionali e numeriche volte all’applicazione dei concetti e delle nozioni acquisite (8 ore). Gli argomenti affrontati sono elencati nel dettaglio di seguito: Gerarchia strutturale di sistemi molecolari biologici Polimerizzazione elicoidale di subunità Struttura e funzione Dinamica locale di proteine globulari Strutture secondarie di biopolimeri e loro razionalizzazione. Proteine intrinsecamente disordinate Uso del software VMD per la costruzione e visualizzazione di strutture secondarie di oligopeptidi Dimensione di catene polimeriche. Modello della catena Gaussiana e sue evoluzioni Interazioni di legami idrogeno ed elettrostatiche ed effetti del solvente per la stabilità della forma nativa di biopolimeri Richiami di spettroscopia elettronica di assorbimento Dicroismo circolare (CD): principi generali Transizioni helix-coil in omo-polipeptidi: Modello di Schellman. Modello di Zimm-Bragg Regioni elicoidali in catene polipeptidiche. Origine della transizione CD di proteine nel lontano UV. CD indotto. CD nel vicino UV e nel visibile Transizioni helix-coil in proteine: molten globule. Processo di folding. Entropia conformazionale. Entropia del solvente. Caratterizzazione termodinamica della denaturazione mediante calorimetria a scansione differenziale. Effetto isotopico del solvente su transizioni conformazionali di biopolimeri Binding statistico: vari tipi di costanti. Considerazioni statistiche. Numero medio di siti occupati e sua varianza. Grado di saturazione. Linearizzazione della funzione tipo Langmuir (plot di Scatchard). Esempi di binding legante-macromolecola Energia libera standard di binding Binding cooperativo. Modello di Hill. Modello allosterico Catalisi enzimatica. Modelli dell’entropia di attivazione. Modello della stabilizzazione del complesso attivato. Cinetiche iperboliche. Grafico di Lineweaver-Burk. Grafico di Hanes. Cinetiche iperboliche ed isoterma di Langmuir. Cinetiche sigmoidali non-cooperative. Cinetiche cooperative. Modello di Hill. Modello MWC Cinetiche di rilassamento. Cinetiche di processi controllati dalla diffusione Possibili approfondimenti: Attivazione termica della mobilità locale di sistemi bio-macromolecolari: transizione dinamica. Grado di idratazione ed attività biologica Previsione computazionale della struttura di proteine Analoghi sintetici di biopolimeri

Il corso si svilupperà dapprima proponendo concetti generali e di contesto sulla struttura di biopolimeri e sui fattori chimico-fisici che la stabilizzano (16 ore) quindi si focalizzerà sui due principali filoni del comportamento delle macromolecole biologiche: i) le trasformazioni strutturali indotte da variabili ambientali (12 ore); ii) l’'interazione tra biopolimeri e ligandi (12 ore). In opportune fasi del corso si svolgeranno esercitazioni computazionali e numeriche volte all’applicazione dei concetti e delle nozioni acquisite (8 ore). Gli argomenti affrontati sono elencati nel dettaglio di seguito: Gerarchia strutturale di sistemi molecolari biologici Polimerizzazione elicoidale di subunità Struttura e funzione Dinamica locale di proteine globulari Strutture secondarie di biopolimeri e loro razionalizzazione. Proteine intrinsecamente disordinate Uso del software VMD per la costruzione e visualizzazione di strutture secondarie di oligopeptidi Dimensione di catene polimeriche. Modello della catena Gaussiana e sue evoluzioni Interazioni di legami idrogeno ed elettrostatiche ed effetti del solvente per la stabilità della forma nativa di biopolimeri Richiami di spettroscopia elettronica di assorbimento Dicroismo circolare (CD): principi generali Transizioni helix-coil in omo-polipeptidi: Modello di Schellman. Modello di Zimm-Bragg Regioni elicoidali in catene polipeptidiche. Origine della transizione CD di proteine nel lontano UV. CD indotto. CD nel vicino UV e nel visibile Transizioni helix-coil in proteine: molten globule. Processo di folding. Entropia conformazionale. Entropia del solvente. Caratterizzazione termodinamica della denaturazione mediante calorimetria a scansione differenziale. Effetto isotopico del solvente su transizioni conformazionali di biopolimeri Binding statistico: vari tipi di costanti. Considerazioni statistiche. Numero medio di siti occupati e sua varianza. Grado di saturazione. Linearizzazione della funzione tipo Langmuir (plot di Scatchard). Esempi di binding legante-macromolecola Energia libera standard di binding Binding cooperativo. Modello di Hill. Modello allosterico Catalisi enzimatica. Modelli dell’entropia di attivazione. Modello della stabilizzazione del complesso attivato. Cinetiche iperboliche. Grafico di Lineweaver-Burk. Grafico di Hanes. Cinetiche iperboliche ed isoterma di Langmuir. Cinetiche sigmoidali non-cooperative. Cinetiche cooperative. Modello di Hill. Modello MWC Cinetiche di rilassamento. Cinetiche di processi controllati dalla diffusione Possibili approfondimenti: Attivazione termica della mobilità locale di sistemi bio-macromolecolari: transizione dinamica. Grado di idratazione ed attività biologica Previsione computazionale della struttura di proteine Analoghi sintetici di biopolimeri

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