Enzimologia 2019/2020

Catalisi enzimatica: aspetti termodinamici, flessibilità proteica, catalisi acido-basica, elettrostatica, da ioni metallici, covalente. Cinetica dello stato stazionario: significato delle costanti macroscopiche , reazioni a singolo substrato e a due substrati. Inibitori enzimatici reversibili ed irreversibili. Dipendenza della catalisi enzimatica dal pH e dalla temperatura. Cooperatività e regolazione enzimatica. Cinetica dello stato pre-stazionario, determinazione delle costanti microscopiche di una reazione enzimatica. Meccanismo catalitico di alcuni enzimi: proteasi, deidrogenasi, transaminasi, decarbossilasi. Ribozimi.

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