1. [I]nfo
  2. [M]oduli
  3. [B]acheca
  4. [P]rogramma
  5. [O]rari
  6. [E]sami
  7. E[v]enti
  8. [F]iles

Generali:

  • Dipartimento: Scienze Matematiche, Fisiche E Naturali
  • Settore Ministeriale: BIO/10
  • Codice di verbalizzazione: 8066341
  • Metodi di insegnamento: Frontale
  • Metodi di valutazione: Scritto E Orale
  • Prerequisiti: Nessuno
  • Obiettivi: Conoscere la parte basale della biochimica: Struttura degli amminoacidi, classificazione, curve di titolazione acido-base. Caratteristiche del legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (alfa elica, foglietto beta), terziaria e quaternaria delle proteine. Le proteine fibrose: alfa-cheratina, fibroina della seta. Il collagene: struttura e modificazioni post-traduzionali. La mioglobina. L’emoglobina: cooperatività del legame con l’ossigeno, equazione e coefficiente di Hill, i ligandi eterotropici (l’anidride carbonica, l’effetto Bohr, 2,3-bisfosfo glicerato). L’emoglobina F e S. Struttura dei monosaccaridi e loro derivati. Struttura dei disaccaridi alfa e beta e omopolisaccaridi (amilosio, amilopectina, glicogeno, cellulosa, chitina, ecc.). Struttura degli eteropolisaccaridi, proteoglicani. Glicoproteine. Parete batterica. Struttura degli acidi grassi – triacilgliceroli – glicerofosfolipidi – sfingolipidi. Derivati dell’acido arachidonico (prostaglandine, leucotrieni, trombossani). Terpeni – poliprenoli – Vitamine A,E,K, ubichinone, dolicolo. Steroidi: colesterolo, ormoni steroidei, sali biliari, vitamina D. Membrane biologiche: struttura lipidica e proteica – funzione – trasporto – esempi e regolazione di proteine vettrici e canale. Gli enzimi: cinetica enzimatica, l’equazione di Michaelis-Menten, il grafico di Lineweaver e Burk, inibizione competitiva, incompetitiva e mista. Meccanismi per la regolazione enzimatica. Meccanismi per gli enzimi a due substrati. Introduzione al metabolismo - la molecola dell’ATP. Degradazione degli zuccheri - reazioni della glicolisi e regolazione. Metabolismo del galattosio, mannosio, fruttosio. Destino del piruvato. Metabolismo del glicogeno. Degradazione e sintesi del glicogeno e regolazione. Via dei pentosi fosfato e regolazione. Metabolismo dei lipidi – assimilazione – trasporto. Lipoproteine. Degradazione del glicerolo - ossidazione acidi grassi a numero pari e dispari e regolazione - propionile - acidi grassi saturi, mono e poliinsaturi. Corpi chetonici. Il complesso della piruvato deidrogenasi, meccanismo d’azione, formazione di acetil CoA dal piruvato, regolazione. Il ciclo degli acidi tricarbossilici e sua regolazione. I complessi proteici del trasporto di elettroni del mitocondrio, il potenziale di ossidoriduzione, il ciclo dell’ubichinone. La fosforilazione ossidativa: la teoria chemiosmotica, struttura e meccanismo d’azione della F0F1 APT sintasi, la resa energetica. Sistemi navetta del malato/aspartato e del glicerolo 3-fosfato. La fissazione biologica dell’azoto. Il destino del gruppo amminico degli amminoacidi: generalità e meccanismo d’azione delle transaminasi, il ciclo glucosio-alanina. Il ciclo dell’urea. Gluconeogenesi – ciclo di Cori. Biosintesi delle glicoproteine. Biosintesi acidi grassi e regolazione - allungamento – insaturazioni. Biosintesi trigliceridi e fosfolipidi – biosintesi ceramide – sfingolipidi – acido arachidonico – altri lipidi – leucotrieni. Biosintesi del colesterolo e suoi derivati. Sintesi purine e pirimidine e regolazione. Sintesi deossiribonucleotidi e regolazione – sintesi della timidina. Degradazione delle purine e pirimidine.

Didattica:

  • A.A.: 2013/2014
  • Canale: UNICO
  • Crediti: 8
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